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有些酶如中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然后，輸送到特定的部位，當體內需要時，經特異性蛋白水解酶的作用轉變為有活性的酶而發揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原（pepsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）等。某種物質作用于酶原使之轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使無活性的酶原轉變為有活性的酶的物質稱為活化素。活化素對于酶原的激活作用具有一定的特異性。

例如胰腺細胞合成的糜蛋白酶原為245個氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內部有5對二硫鍵相連，該酶原的激活過程。首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時酶分子尚未穩定，經p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩定結構的α—糜蛋白酶。